Silylether spielen in der synthetisch-organischen Chemie als Schutzgruppen eine wichtige Rolle. Einen Schlüsselfaktor für ihre Verwendung bildet die selektive Spaltung. Erstmals stellen wir hier zwei Enzyme - SilE-R und SilE-S - vor, die in der Lage sind, Silylether zu hydrolysieren. Sie gehören zur Familie der Stress-Response-A/B-Barrel-Domäne-beinhaltenden Proteine (DABB) und spalten die Si-O-Bindung mit entgegengesetzter Enantiopräferenz. Akzeptiert werden Silylether mit aromatischen, cyclischen oder aliphatischen Alkoholanteilen und, je nach Alkohol, Silylfunktionen bis hin zu TBDMS. Aus der Röntgenkristallstruktur von SilE-R, die mit einer Auflösung von 1,98 Ȧ bestimmt wurde, und Mutationsstudien konnte ein aktives Zentrum mit zwei Histidinresten, H8 und H79, abgeleitet werden. Die Reste scheinen synergistisch als Nukleophil und Brønsted-Base zu wirken, wie es in bekannten Mechanismen der enzymatischen Hydrolyse bisher nicht beschrieben wurde. Die natürliche Funktion von SilE-R und SilE-S ist noch unbekannt, für synthetische Anwendungen ist aber großes Potenzial dieser "Silyletherasen" zu erwarten.